Por: Dr. Iván Martínez Duncker
En esta ocasión entrevistamos a la Dra. Nina Pastor Colón, destacada científica del Centro de Investigación en Dinámica Celular (CIDC) de la Universidad Autónoma del Estado de Morelos (UAEM). Nina estudió la licenciatura en Investigación Biomédica Básica en la Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM). En 1992 inició sus estudios doctorales en el área de biofísica molecular en la Escuela de Medicina de Mount Sinai en Nueva York, al final de los cuales se incorporó en 1997 como Profesora-Investigadora de la UAEM. Actualmente dirige el Laboratorio de Dinámica de Proteínas del CIDC-UAEM.
Su trabajo se ha centrado en estudiar la estructura de las proteínas, los “ladrillos” de los que están hechos todos los seres vivos. Pero no sólo eso, lo hace desde la disciplina conocida como biofísica. De acuerdo con la Sociedad Biofísica, la biofísica es el campo del conocimiento que aplica las teorías y métodos de la física para entender cómo trabajan los sistemas biológicos. Esta disciplina ha sido crítica para entender la mecánica de cómo se hacen las moléculas de la vida, cómo las diferentes partes de una célula se mueven y cómo trabajan los sistemas complejos de nuestro cuerpo (cerebro, circulación, sistema inmune y otros).
Así, Nina usa la precisión de las matemáticas y de la física para entender la vida y particularmente a las proteínas. Esto le ha permitido consolidar una trayectoria destacada que, por mencionar algunos ejemplos, ha impactado en la comprensión de diversas enfermedades de la sangre y del sistema inmune, así como infecciones virales y parasitarias. Sus capacidades se han extendido también al diseño de nuevos fármacos y al estudio de microrganismos que enferman a las plantas.
Nina, ¿qué te llevó a ser científica? Desde chica me gustaron las ciencias … para las humanidades era bastante mala en la escuela, porque no les encuentro lógica alguna. Una de mis tías es química, y mi papá era ingeniero químico, por lo que en casa había reactivos y cristalería de laboratorio, sobrantes de cuando hicieron la carrera. Además, en casa siempre fomentaron la curiosidad y el espíritu crítico y argumentativo (discutir todo, vaya). Cuando llegó el momento de elegir carrera, busqué algo que combinara biología con química, física y matemáticas, y encontré la Licenciatura en Investigación Biomédica Básica en la UNAM. En cuanto ingresé, me tocó una huelga (la del 86), lo cual me permitió zambullirme en el laboratorio de biofísica del Dr. Iván Ortega Blake en el actual Instituto de Ciencias Físicas de la UNAM en Cuernavaca. Con eso tuve para convertirme en biofísica.
Me considero muy afortunada de poder trabajar en algo que me apasiona y, sobre todo, de tener alrededor a mis estudiantes (quienes confían en que soy capaz de llevarlos a buen puerto) y a mis colaboradores, gracias a los cuales he aprendido de muchas más cosas que si me hubiera quedado encerrada en mi laboratorio. Estoy convencida de que la ciencia es una actividad muy humana, creativa y colaborativa.
¿Qué son las proteínas? Las proteínas son los ingenieros, computólogos y químicos de las células; hacen de andamios, centros de procesamiento de datos y también son catalizadores. Molecularmente son como collares de perlas, donde cada perla es una molécula llamada aminoácido que puede ser de 20 tipos distintos (y recientemente hemos aprendido que pueden haber más), lo cual las hace químicamente súper interesantes y complejas. Estos collares se pliegan sobre sí mismos, y la mayoría tiene una forma preferida para plegarse, con la cual funcionan; otras no tienen una forma preferida, y entonces se la pasan cambiando de forma dependiendo de con quien se asocien. Además, el movimiento de las proteínas es esencial para su función: así se asocian con otras moléculas y las transforman.
¿Cómo descubres la estructura y el movimiento de las proteínas? Como la estructura de las proteínas depende del orden y tipo de perlas (aminoácidos) de las que están hechas, cuando me enfrento a determinar la estructura de una proteína nueva, lo primero que hago es ver si ya se conoce, buscándola en el Protein Data Bank o PDB (un archivero digital donde los científicos de todo el mundo depositan información sobre las estructuras tridimensionales de las proteínas, ácidos nucleicos y otros complejos). Si no existe, busco proteínas en este archivero que estén relacionadas con ella y así modelarla por homología (determinar su estructura tridimensional por comparación). También me leo toda la información que pueda conseguir sobre su funcionamiento y sus amigos favoritos, para que el modelo que yo genere sea biológicamente interesante. Para estudiar su dinámica hago simulaciones que funcionan como un microscopio molecular, y uso supercómputo para eso.
Varias enfermedades, llamadas de «mal plegamiento», tienen como origen anomalías estructurales de las proteínas ¿Nos puedes comentar sobre ello? Decíamos que la mayoría de las proteínas tienen una manera preferida de plegarse, y que esa es la forma que funciona. En las enfermedades de mal plegamiento suceden dos cosas: ya no se cumple la función original, y puede aparecer una nueva función que no le sirve a la célula; cualquiera de esas dos opciones es mala. En mi laboratorio y en colaboración con otros científicos de la UAEM y UNAM hemos estado trabajando en una enfermedad letal llamada amiloidosis de cadena ligera, en la que un pedacito de un anticuerpo (proteínas producidas por nuestro sistema inmune para protegernos de infecciones), que debería estar circulando felizmente en sangre, por razones desconocidas (es lo que queremos averiguar) se empieza a asociar con otros pedacitos y se deposita en forma de fibras en muchos lugares en el cuerpo, como el corazón, hígado y riñones.
¿Qué relación hay entre el diseño de nuevos medicamentos y el estudio de la estructura de las proteínas? Si tomamos en cuenta que las proteínas son moléculas muy sociables, entonces un buen veneno para un bicho que queremos matar, será una molécula pequeña que eche a perder las interacciones de una proteína clave para la salud del bicho; si lo que tenemos es una enfermedad causada por una proteína defectuosa, entonces la molécula pequeña que tenemos que diseñar tendría que interactuar con ella para corregir su funcionamiento. Para diseñar un nuevo medicamento se puede partir de fuentes naturales: se identifica la molécula y después la proteína a la que se une. Otro camino, que es el que me gusta, es conocer la estructura y dinámica de una proteína, y cazar en una base de datos de estructuras de moléculas pequeñas a aquellas que se pegan a una región que me interesa en mi proteína favorita. Con ese enfoque estamos buscando nuevos fármacos contra diversos hongos y parásitos que afectan la salud.
¿Tenemos la infraestructura científica suficiente en México para estudiar las proteínas y resolver problemas con ese conocimiento? En mi laboratorio usamos solamente software y bases de datos libres, y eso nos ha sido suficiente casi siempre. Para hacer prospección de nuevas moléculas que puedan ser fármacos y para estudiar la dinámica de las proteínas, necesitamos supercómputo. En mi laboratorio tenemos tres supercomputadoras (nuestros dioses de Asgard: Thor, Odín y Loki), pero tienen ya más de 5 años y se están volviendo obsoletas. Además, usamos los Centros Nacionales de Supercómputo, como el Laboratorio Nacional de Supercómputo del Sureste en Puebla y el Laboratorio Nacional de Cómputo de Alto Desempeño en la Ciudad de México, que es una red de computadoras universitarias. Las computadoras envejecen rápidamente, así que hay que estarlas renovando constantemente para mantenernos competitivos a nivel mundial.
¿Además de tu actividad científica, cómo te la pasas el resto del tiempo? Me encanta leer, sobre todo novelas de espías y novelas históricas; también soy ávida lectora de ciencia de divulgación, y comparto las historias que más me gustan en la única red social a la que pertenezco. Tengo un par de hijos adolescentes con los que es un placer compartir la vida; nos gusta el cine (casi todo, menos terror), los libros, explorar comida del mundo, cocinar y viajar. Si tuviera más tiempo nadaría todos los días; encuentro casi meditativo esto de nadar un par de kilómetros, sin prisa pero sin pausa. También me gustan las caminatas largas en la playa, en las que la mente salta de un tema a otro sin darse cuenta.
Estimados lectores, así llegamos al final de esta entrevista y agradecemos a Nina por su gran trabajo, el cual nos está ayudando a entender la estructura de las proteínas, lo cual no sólo es crucial para entender cómo funcionamos sino también para desarrollar nuevos tratamientos en contra de diversas enfermedades. Nos leemos la próxima semana.
Sugerencias o comentarios:
(twittter: @dunckerUAEM)